|
|
مجله دانشگاه علوم پزشکی ایلام، جلد ۱۴، شماره ۳، صفحات ۱۲-۲۳
|
|
|
| عنوان فارسی |
علت عدم نیاز به یونMg۲+ در آنزیم فسفاتیدات فسفوهیدرولاز غشایی نسبت به فرم سیتوزولی آن در |
|
| چکیده فارسی مقاله |
چکیده مقدمه: آنزیم فسفاتیدات فسفوهیدرولاز (PAP) تبدیل اسید فسفاتیدیک به دی‌آسیل گلیسرول و فسفات را کاتالیز می‌کند. این آنزیم در کبد موش صحرایی دارای دو فرم می‌باشد. یک فرم سیتوزولی (PAP1) در متابولیسم گلیسرولیپیدها نقش داشته و برای فعالیت نیازمند یون Mg2+ می‌باشد. فرم دیگر آن(PAP2) غشایی است که در Signal transduction دخیل است و جهت فعالیت خود نیازی به یون Mg2+ ندارد. PAP2 دارای دو ایزوفرم PAP2a و PAP2b می‌باشد. اطلاعات محدودی پیرامون خواص آنزیمولوژیکی، مکانیسم عمل PAP2 و علت عدم نیاز آن به Mg2+ نسبت به PAP1 وجود دارد. در تحقیقات انجام گرفته بر روی این آنزیم همواره خصوصیات سوبسترای متفاوت آن از نظر دور مانده است. به همین دلیل اهداف این تحقیق برروی فعالیت آنزیم و چگونگی پاسخ‌های آن به برخی از عوامل از جمله Mg2+، علت عدم نیازمندی آن به Mg2+ و تاثیر ساختارشکن‌های اوره و گوانیدین هیدروکلراید بر فعالیت آنزیم از دیدگاه سوبسترای آن می‌باشد. مواد و روشها: آنزیم غشایی PAP2b طی چندین مرحله کروماتوگرافی از کبد موش صحرایی تخلیص گردید. تمایل آنزیم PAP2b در مصرف فرم‌های (Lamellar)La و (Hexagonal)HII سوبسترای فسفاتیدات در حضور غلظت‌های مختلف تریتون X-100 بررسی شد. تاثیر زمان و اثر ساختارشکن‌های مذکور بر روند تبدیل فرم La به HIIفسفـاتیدات بررسی شد. مقدار فرم La به روش هضم فسفولیپیدی در حضور ساختارشکن ها و غلظت‌های مختلف یون Mg2+ بررسی شد. یافته‌های پژوهش: PAP2b فرم La سوبسترا را مصرف می‌کند. ساختار شکن‌های اوره و گوانیدین هیدروکلراید با ابقاء فرم La باعث افزایش فعالیت آنزیم گردیدند. نتایج حاصل از هضم فسفولیپیدی نیز حاکی از ابقاء فرم La فسفاتیدات در حضور ساختارشکن‌های مذکور بود. روند تبدیل فرم La به HIIدر محیط فاقد تریتون 100-X نسبت به محیط حاوی تریتون 100- X سریعتر صورت گرفت. نتیجه‌گیری نهایی: PAP2b فرم La فسفاتیدات را مصرف می‌کند و لذا هر عاملی که باعث تسهیل روند تبدیل فرم La به HIIگردد باعث کاهش فعالیت آنزیم می‌گردد و برعکس، عواملی مثل ساختارشکن‌های اوره و گوانیدین هیدروکلراید بعلت ابقاء فرم La باعث افزایش فعالیت آنزیم می‌گردند. چون یون Mg2+ باعث تسهیل ایجاد فرم HII سوبسترا می شود و آنزیم نیاز به فرم La سوبسترا دارد لذا می‌توان نتیجه گرفت که نه تنها آنزیم نیازی به یون Mg2+ ندارد بلکه توسط آن مهار می‌گردد. |
|
| کلیدواژه‌های فارسی مقاله |
|
|
| عنوان انگلیسی |
|
|
| چکیده انگلیسی مقاله |
|
|
| کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله |
|
|
| نویسندگان مقاله |
اسفندیار حیدریان |
دانشگاه علوم پزشکی ایلام
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه علوم پزشکی ایلام (Ilam university of medical sciences)
بهرام حقیقی |
دانشگاه علوم پزشکی اصفهان
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه علوم پزشکی ایلام (Ilam university of medical sciences)
|
|
| نشانی اینترنتی |
http://sjimu.medilam.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-1-67&slc_lang=fa&sid=fa |
| فایل مقاله |
فایلی برای مقاله ذخیره نشده است |
| کد مقاله (doi) |
|
| زبان مقاله منتشر شده |
fa |
| موضوعات مقاله منتشر شده |
|
| نوع مقاله منتشر شده |
1 |
|
|
|
برگشت به:
صفحه اول پایگاه |
نسخه مرتبط |
نشریه مرتبط |
فهرست نشریات
|